蛋白质吃出明媚眼睛

　　氢离子与蛋白质有着紧密的联系

　　PH是氢离子浓度的负对数，氢离子的增加与减少，可引起蛋白质的以下变化：

　　蛋白质的等电点随中性盐、离子强度以及溶解性质而变化，这有引出一系列的复杂问题。

　　酸碱度进一步可影响氨基酸和蛋白质的结构、构型、空间结构，从而导致其功能的变化，涉及生命现象的兴衰。

　　随pH值的变化会发生分子结构的变化，并且分子都带电也会随pH值的变化而不同，这将引起体内氨基酸及其组成的蛋白质的一系列生物活性的变化。

　　不带电荷的多聚丙氨酸在pH值为7的水溶液中能自发地卷曲成螺旋，但多聚赖氨酸在同样的pH条件下却不能形成螺旋，而是以无规卷曲存在。这是因为多聚赖氨酸在pH值为7时侧链R基具有正电荷，彼此间由于静电排斥，不能形成链内氢链。但在pH值为12时，多聚赖氨酸则可自发地形成螺旋。

　　 同样，多聚谷氨酸也与此类似。形成的螺旋是一种不对称的分子结构，具有旋光性，螺旋结构的不对称性使偏振面右旋。